6.1 5.6.1 Allgemeines

Antikörper gibt es in einer Reihe verschiedener Formate. Das am häufigsten verwendete Format ist ein Immunglobulin G (IgG), ein großes, Y-förmiges Protein, das sich aus zwei identischen leichten Ketten und zwei identischen schweren Ketten zusammensetzt, die beide variable und konstante Domänen enthalten. Antikörper binden über die Antigen-Bindungsregion, die komplementaritätsbestimmende Regionen (CDRs) enthält, spezifisch an Ziel-Antigene. Bei einem IgG besteht die Antigen-Bindungsregion aus einer schweren und einer leichten Kette mit variabler Domäne, wobei jede variable Domäne drei CDRs enthält.

Es sind auch andere Immunglobulin-Strukturen bekannt wie z. B. Schwere-Ketten-Antikörper, die aus nur zwei identischen schweren Ketten bestehen (mit variablen und konstanten Domänen) und bei denen die Antigen-Bindungsregion aus einer einzelnen variablen Domäne mit nur drei CDRs besteht.

Zudem hat die Kenntnis der Struktur-Funktion-Beziehungen von Teilen des Antikörpers die Entwicklung von Antikörper-Derivaten für die unterschiedlichsten Anwendungen erlaubt. Dazu gehören Antikörperfragmente, bi- oder multispezifische Antikörper sowie Antikörper-Fusionsprodukte.

Allgemein können Antikörper unter anderem definiert werden durch:

a)ihre eigene Struktur (Aminosäuresequenzen), 

b)Nukleinsäuresequenzen, die für den Antikörper codieren, 

c)den Bezug zum Ziel-Antigen, 

d)das Ziel-Antigen und weitere funktionale Merkmale, 

e)funktionale und strukturelle Merkmale, 

f)das Herstellungsverfahren, 

g)das Epitop,

g)h) das Hybridom, das den Antikörper produziert.