6.1 5.6.1 Généralités

Les anticorps existent dans un certain nombre de formats différents. Le format le plus fréquemment utilisé est une immunoglobuline G (IgG), qui est une grande protéine en forme de Y composée de deux chaînes légères identiques et de deux chaînes lourdes identiques, toutes deux contenant des domaines variables et constants. Les anticorps se lient de manière spécifique à des antigènes cibles via le site de liaison à l'antigène qui contient des régions déterminant la complémentarité (CDR). Dans le cas d'une immunoglobuline G, le site de liaison à l'antigène consiste en un domaine variable à chaîne lourde et un domaine variable à chaîne légère, chaque domaine variable ayant trois CDR.

D'autres structures d'immunoglobulines sont également connues, telles que les anticorps à chaîne lourde uniquement qui ne sont composés que de deux chaînes lourdes identiques (contenant des domaines variables et constants) et dans lesquels le site de liaison à l'antigène consiste en un domaine variable unique ayant uniquement trois CDR.

De plus, la connaissance des rapports structure-fonction des parties de l'anticorps a permis de créer des dérivés d'anticorps dont les applications sont multiples, tels que des fragments d'anticorps, des anticorps bispécifiques ou multispécifiques, ainsi que des produits de la fusion d'anticorps.

De manière générale, les anticorps peuvent être définis par les éléments suivants (liste non exhaustive) :

a)leur propre structure (séquences d'acides aminés) ; 

b)les séquences d'acide nucléique encodant l'anticorps ; 

c)la référence à l'antigène-cible ; 

d)l'antigène-cible ainsi que des caractéristiques fonctionnelles supplémentaires ; 

e)les caractéristiques fonctionnelles et structurelles ; 

f)le procédé d'obtention ; 

g)l'épitope ;

g)h) l'hybridome produisant l'anticorps.