5.6.1 Allgemeines 

Konventionelle Antikörper sind große, Y-förmige Proteine, die in der Natur von Plasma-B-Zellen gebildet werden und sich aus zwei identischen leichten Ketten und zwei identischen schweren Ketten zusammensetzen, die beide variable und konstante Domänen enthalten. Antikörper sind von Natur aus so gestaltet, dass sie über die Antigen-Bindungsregion, die komplementaritätsbestimmende Regionen (CDRs) enthält, spezifisch an Ziel-Antigene binden.

Die Kenntnis der Struktur-Funktion-Beziehungen von Antikörpern erlaubt die Bereitstellung zahlreicher Derivate für die unterschiedlichsten Anwendungen. Entwickelt und hergestellt werden im Allgemeinen Varianten von Antikörpern, Antikörperfragmente, bi- oder multispezifische Antikörper sowie Antikörper-Fusionsprodukte.

Daneben wurden auch neue Formate von Antikörpern entwickelt, so etwa Antikörper, die ausschließlich aus schweren Ketten bestehen. Im Vergleich zu konventionellen Antikörpern bestehen kamelide Schwere-Ketten-Antikörper nur aus zwei identischen schweren Ketten (mit variablen und konstanten Domänen), und die Antigen-Bindungsregion besteht aus einer einzelnen variablen Domäne mit drei CDRs.

Antikörper gibt es in einer Reihe verschiedener Formate. Das am häufigsten verwendete Format ist ein Immunglobulin G (IgG), ein großes, Y-förmiges Protein, das sich aus zwei identischen leichten Ketten und zwei identischen schweren Ketten zusammensetzt, die beide variable und konstante Domänen enthalten. Antikörper binden über die Antigen-Bindungsregion, die komplementaritätsbestimmende Regionen (CDRs) enthält, spezifisch an Ziel-Antigene. Bei einem IgG besteht die Antigen-Bindungsregion aus einer schweren und einer leichten Kette mit variabler Domäne, wobei jede variable Domäne drei CDRs enthält.

Es sind auch andere Immunglobulin-Strukturen bekannt wie z. B. Schwere-Ketten-Antikörper, die aus nur zwei identischen schweren Ketten bestehen (mit variablen und konstanten Domänen) und bei denen die Antigen-Bindungsregion aus einer einzelnen variablen Domäne mit nur drei CDRs besteht.

Zudem hat die Kenntnis der Struktur-Funktion-Beziehungen von Teilen des Antikörpers die Entwicklung von Antikörper-Derivaten für die unterschiedlichsten Anwendungen erlaubt. Dazu gehören Antikörperfragmente, bi- oder multispezifische Antikörper sowie Antikörper-Fusionsprodukte.

Allgemein können Antikörper, d. h. konventionelle Antikörper, rekombinante Antikörperderivate oder neue Antikörperformate unter anderem definiert werden durch:

a)ihre eigene Struktur (Aminosäuresequenzen), 

b)Nukleinsäuresequenzen, die für den Antikörper codieren, 

c)den Bezug zum Ziel-Antigen, 

d)das Ziel-Antigen und weitere funktionale Merkmale, 

e)funktionale und strukturelle Merkmale, 

f)das Herstellungsverfahren, 

g)das Epitop, 

h)das Hybridom, das den Antikörper produziert.